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Metade da produ\u00e7\u00e3o anual brasileira de PET, estimada em 550 mil toneladas, n\u00e3o \u00e9 reciclada e tem como destino os aterros, lix\u00f5es e rios, gerando um s\u00e9rio problema ambiental para o pa\u00eds. No mundo, o quadro \u00e9 ainda mais grave: cerca de oito milh\u00f5es de toneladas de recipientes pl\u00e1sticos s\u00e3o lan\u00e7adas todos os anos nos oceanos. Descoberta recente de um grupo internacional de cientistas, com participa\u00e7\u00e3o de especialistas da Unicamp, pode contribuir para minimizar esse tipo de polui\u00e7\u00e3o. Os pesquisadores desenvolveram uma enzima, denominada PETase, que degrada com efici\u00eancia o PET. A subst\u00e2ncia divide o material polim\u00e9rico em pequenas unidades, favorecendo assim a sua reciclagem.\nO grupo respons\u00e1vel pelo estudo re\u00fane pesquisadores da Universidade de Portsmouth (Reino Unido), do Laborat\u00f3rio Nacional de Energias Renov\u00e1veis (NREL, Estados Unidos) e da Unicamp, mais especificamente do Centro de Pesquisa em Engenharia e Ci\u00eancias Computacionais (CCES, na sigla em ingl\u00eas \u2013 um dos Centros de Pesquisa, Inova\u00e7\u00e3o e Difus\u00e3o (CEPID) financiados pela Fapesp), sediado no Instituto de Qu\u00edmica (IQ) da Universidade. Participaram diretamente da pesquisa o p\u00f3s-doutorando Rodrigo Leandro Silveira e seu supervisor, o professor Munir Skaf, que tamb\u00e9m responde pela dire\u00e7\u00e3o do CCES e pela Pr\u00f3-Reitoria de Pesquisa (PRP). Rodrigo conta que o trabalho teve in\u00edcio ap\u00f3s a descoberta, por uma equipe japonesa, em 2016, de uma bact\u00e9ria encontrada na natureza batizada de Ideonella sakaiensis.
\nAo analisar o organismo, os japoneses constataram que ele utilizava o PET como fonte de energia. Numa linguagem mais popular, a bact\u00e9ria \u201cdevorava\u201d o pl\u00e1stico em poucos dias, processo que a natureza levaria dezenas de anos para fazer. Os cientistas verificaram tamb\u00e9m que a respons\u00e1vel pelo processo de degrada\u00e7\u00e3o do pol\u00edmero era a PETase. A partir desse ponto, a investiga\u00e7\u00e3o entrou numa segunda etapa, envolvendo os outros tr\u00eas centros de pesquisa. \u201cInicialmente, foi feito um esfor\u00e7o para obter a estrutura tridimensional da enzima e, posteriormente, coube \u00e0 equipe da Unicamp utilizar modelos computacionais para entender seu funcionamento em n\u00edvel molecular\u201d, explica Silveira.
\nUm dos procedimentos adotados, segundo o professor Skaf, foi comparar a PETase a outras enzimas muito parecidas do ponto de vista molecular, mas que n\u00e3o t\u00eam a capacidade de degradar pl\u00e1stico. O objetivo era estabelecer claramente a diferen\u00e7a de comportamento din\u00e2mico entre as enzimas, ampliando dessa maneira o entendimento sobre o mecanismo utilizado pela \u201cdevoradora\u201d de PET. \u201cUma ideia que surgiu desses estudos, ainda na tentativa de entender melhor essa quest\u00e3o, foi modificar geneticamente a PETase e torn\u00e1-la mais similar a uma cutinase, enzima que n\u00e3o degrada eficientemente pol\u00edmeros como o PET. Isso foi feito, mas durante os ensaios nossos colegas de Portsmouth constaram que ocorreu justamente o contr\u00e1rio, ou seja, a enzima foi melhorada\u201d, relata Silveira. Fonte:Unicamp (#Envolverde)<\/p>\n